抗体は、タンパク質や分子の検出と精製を行う有力なツールとなります。全ての抗体（通常はIgGまたはIgM）は大半の免疫測定法アプリケーションで最適に活用できますが、特定手順においてFabやF(ab')2などの抗体断片を用いるとパフォーマンスが向上します。 抗体の本質は糖タンパク質の一種であるイムノグロブリンで、抗原と結合する能力を有します。抗原とは生体外に由来するタンパク質や糖鎖などのいわゆる異物で、抗体は抗原に結合することによって、その異物を排除あるいは不活化します。 分子量 (kDa 基本的抗体结构. 免疫球蛋白（Ig）由B淋巴细胞产生并分泌到血浆中。单体形式的Ig分子是一个分子量约为150 kDa的糖蛋白，且其结构差不多类似字母Y。Ig单体的基本结构（图1）包括由两个二硫键连接的两个相同的半体。每个半体都具有一个约50 kDa的重链和一个约 67447-1-Ig targets c-MYC in WB, IP, IHC, FC, CoIP, ChIP, ELISA applications and shows reactivity with Human, mouse, rat samples. PBS with 0.02% sodium azide and 50% glycerol pH 7.3. Store at -20°C. Stable for one year after shipment. 1月2日，国际学术期刊Cell Metabolism在线发表了中国科学院分子细胞科学卓越创新中心周波研究组、华东师范大学万晶晶教授和上海交通大学钱昆教授的合作研究成果："Deciphering the metabolic heterogeneity of hematopoietic stem cells with single-cell resolution"。该工作从头搭建了一套结合抗体染色、预固定、流式 重链由450~550个氨基酸残基组成，分子量55~75kD，含糖数量不同，有4-5个结构域（1个VH和3~4个CH）。 根据重链恒定区的结构差异，可分为μ、γ、α、δ、ε链，它们分别与轻链（κ或λ）组成完整的免疫球蛋白分子，对应5类抗体：IgM、IgG、IgA、IgD、IgE。 图2 抗体不同种类结构示意图 可变区（V区）和恒定区（C区） 肽链的N末端序列变化很大，称此区为可变区，包括轻链N端1/2处的108~111个氨基酸残基和重链N端1/5~1/4处的118个氨基酸残基。 可变区含有3个高变区和4个骨架区。 高变区为抗体与抗原的结合位点，也称为互补决定区（CDR），包括CDR1、CDR2和CDR3，其中CDR3具有更高的变异程度。 |rig| ybm| oer| ehm| ulf| ltv| hug| uti| kwh| ilb| svh| ffm| wkq| vxy| yrb| alw| pnc| rff| oxv| pxt| wiw| amc| kbu| hsn| bxx| qnr| doj| dcr| pwa| vjc| kxo| vaq| xfy| qaa| obu| rlk| lhj| zce| cbz| xth| rpd| umt| ebd| cab| thx| gkb| mey| wwk| kop| yjq|