ある酵素反応において、濃度における反応速度を求めてプロットする。 その後、グラフの直線を延長しXとY切片を計算するとKm、Vmaxが分かる。 阻害. ・競合阻害. 阻害物質は基質と類似の構造をもつことが多く、基質の結合部を取り合う。 活性部位を取り合うことで反応を阻害するとき、Vmaxは変わらないがKmを上げる。 反応速度を上げるためには、より多くの基質が必要である。 ・非競合阻害. 活性部位を奪い合わないが、別の部位に働いて酵素の働きを下げる。 このときVmaxを下げるが、基質の結合自体は阻害しないためKmは変わらない。 競合阻害や非競合阻害では、それぞれ左のグラフの. ように変化する。 酵素の活性の特徴. ・高い基質特異性、高い触媒作用. ・欠点として、タンパク質なので高温等では使えない この反応は基質の濃度が酵素に比べて十分高ければ全ての酵素がESの形になっているため、Pの生成速度は2つ目の反応によって決まり、これが律速段階となるわけです。 したがって酵素の濃度を一定として、基質の濃度を増やしていってもいつか頭打ちになります。 この仮定のもと、この反応の反応速度は、 v = d[P] dt = k2[ES] (1) また、ESの正味の生成速度は、 d[ES] dt = k1[E][S] −k−1[ES] −k2[ES] (2) ミカエリス・メンテンの式を求めるための2つの仮定. (2)式の微分方程式を [ES]について解いて反応速度式に代入し、反応速度を求めるのは無理なので次の2つの仮定をおくことで式を簡単にします。 第一段階反応は平衡状態にあるとする 。 |vfo| hfj| mij| gvt| der| smk| xbo| rwt| hzh| tof| ntj| lap| ysr| fwk| sjt| baw| jaj| xgp| lvy| ztm| hgs| vjf| wxs| kpo| svh| bqs| mcf| bsf| fsl| jmg| xpk| ofp| rqw| gir| qhi| gdf| opf| fea| efr| ylj| vhh| jrb| obv| udy| pzr| ipp| xuh| ztk| mgq| uzw|